Аллергокомпонент f352 - арахис rAra h 8 PR-10, IgE (ImmunoCAP)

Количественное определение в крови специфических иммуноглобулинов класса E к rAra h 8 PR-10 – рекомбинантному аллергокомпоненту арахиса, вызывающему иммунный ответ у лиц, сенсибилизированных к нему.

Синонимы русские

Специфический иммуноглобулин класса Е к рекомбинантному аллергену арахиса; рекомбинантный аллерген арахиса; PR-10 протеин арахиса.

Синонимы английские

Allergen f352 - rAra h 8 PR-10, Peanut (Arachis hypogaea).

Метод исследования

Иммунофлюоресценция на твердой фазе (ImmunoCAP).

Единицы измерения

кЕдА/л (килоединица аллергена на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Аллерген – это вещество, вызывающее аллергическую реакцию. При атопических заболеваниях аллергены стимулируют образование антител класса IgE и являются факторами развития клинических симптомов аллергических заболеваний. Выявление в крови специфических иммуноглобулинов Е к определенному аллергену подтверждает его роль в развитии аллергической реакции I типа (реагиновой), а значит, позволяет определить возможного "виновника" аллергического заболевания и назначить соответствующие лечебные и профилактические мероприятия.

Пищевая аллергия – вызванная приемом пищи реакция, в основе которой лежат иммунные механизмы. Ее нередко можно спутать с пищевой непереносимостью, связанной с другими причинами (особенностями приготовления пищи, составом продукта, метаболическими нарушениями, заболеваниями ЖКТ).

Пищевые аллергены бывают животного или растительного происхождения. Между собой они различаются по растворимости, ферментативной и температурной стабильности. Некоторые пищевые аллергены в процессе кулинарной обработки, консервирования могут утрачивать свои аллергенные свойства, а другие, напротив, становиться более аллергенными. Среди клинических проявлений пищевой аллергии – острая крапивница, ангиоотек, приступы бронхиальной астмы, анафилактический шок, обострение атопического дерматита и реже аллергический ринит.

В биологическом смысле арахис не орех, а семя растения из семейства бобовых. Арахис широко применяется в пищевой промышленности и относится к скрытым аллергенам. Среди всех бобовых он обладает наиболее аллергенными свойствами и может вызывать жизнеугрожающие аллергические реакции, аллергический шок, ангиоотек, крапивницу, обострение респираторной аллергии, атопического дерматита. При термической обработке аллергенные свойства арахиса усиливаются. В отличие от аллергии на другие пищевые аллергены, толерантность к земляным орехам развивается только у 20 % детей, а у остальных сохраняется и во взрослом возрасте.

Рекомбинантный аллергокомпонент арахиса rAra h 8/PR-10 - Bet v 1-гомологичный паналлерген. По-видимому, имеет низкую устойчивость к обжарке. Принадлежит к группе PR-10-протеинов (распадаются при нагревании и перестают представлять сильную опасность для аллергиков). Способствует возникновению локальных симптомов, таких как оральный аллергический синдром, при его употреблении чувствительными к нему лицами. Перекрестно реактивен с Bet v 1 – аллергокомпонентом березы, а также Gly m 4 – протеином сои и Pru av 1 – протеином вишни.

Целью данного исследования является определение специфических IgE к rAra h 8 PR-10 – рекомбинантному компоненту арахиса методом ImmunoCAP. ImmunoCAP характеризуется высокой точностью и специфичностью: в малом количестве крови обнаруживаются даже очень низкие концентрации IgE-антител. Исследование является революционным и основано на иммунофлюоресцентном методе, что позволяет увеличить чувствительность в несколько раз по сравнению с другими анализами. Всемирная организация здравоохранения и Всемирная организация аллергологов признают диагностику с использованием ImmunoCAP как "золотой стандарт", так как она доказала свою точность и стабильность результатов в независимых исследованиях. В Российской Федерации до настоящего момента методика не получила широкого распространения, хотя во всем мире до 80 % анализов на специфические иммуноглобулины класса Е выполняется с помощью ImmunoCAP. Таким образом, выявление специфических IgE с помощью данной методики выводит аллергодиагностику на качественно новый уровень.

Для чего используется исследование?

Диагностика аллергии на PR-10 протеин арахиса - сенсибилизации к арахису;
диагностика причин пищевой аллергии, а также развития аллергических заболеваний и их обострений у детей и взрослых.

Когда назначается исследование?

При подозрении на сенсибилизацию к арахису;
при обследовании детей с атопическим дерматитом, крапивницей, ангиоотеками, бронхиальной астмой, аллергическим ринитом/конъюнктивитом, желудочно-кишечными расстройствами, анафилактическим шоком и другими проявлениями аллергических заболеваний.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0–0,35 кЕдА/л.

Причины повышения уровня специфических IgE:

наличие аллергических реакций на PR-10 протеин арахиса;
пищевая аллергия, обострение атопических заболеваний, обусловленные сенсибилизацией к аллергену.

Причины снижения уровня специфических IgE

При повторном исследовании (в динамике) уровень специфических IgE может снижаться по следующим причинам:

ограничение или исключение контакта с аллергеном;
проведение медикаментозного лечения.

Важные замечания

Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном.
Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Аллерголог, педиатр, пульмонолог, гастроэнтеролог, терапевт, врач общей практики.

Литература

Beyer K, Morrow E, Li XM, Bardina L, Bannon GA, Burks AW, Sampson HA. Effects of cooking methods on peanut allergenicity. J Allergy Clin Immunol 2001;107(6):1077-81.
Mondoulet L, Paty E, Drumare MF, Ah-Leung S, Scheinmann P, Willemot RM, Wal JM, Bernard H. Influence of thermal processing on the allergenicity of peanut proteins. J Agric Food Chem 2005;53(11):4547-53.
Kang IH, Gallo M, Tillman BL Distribution of allergen composition in peanut (Arachis hypogaea l.) and wild progenitor (Arachis) species. Crop Science 2007;47(3):997-1003.
Lehmann K, Schweimer K, Reese G, Randow S, Suhr M, Becker WM, Vieths S, Rosch P. Structure and stability of 2S albumin-type peanut allergens: implications for the severity of peanut allergic reactions. Biochem J 2006 May 1;395(3):463-72.
Scurlock AM, Burks AW. Peanut allergenicity. Ann Allergy Asthma Immunol 2004;93(5 Suppl 3):S12-8.
Koppelman SJ, Vlooswijk RA, Knippels LM, Hessing M, Knol EF, van Reijsen FC, Bruijnzeel-Koomen CA. Quantification of major peanut allergens Ara h 1 and Ara h 2 in the peanut varieties Runner, Spanish, Virginia, and Valencia, bred in different parts of the world. Allergy 2001 Feb;56(2):132-7.
Mittag D, Akkerdaas J, Ballmer-Weber BK, Vogel L, Wensing M, Becker WM, Koppelman SJ, Knulst AC, Helbling A, Hefle SL, Van Ree R, Vieths S. Ara h 8, a Bet v 1–homologous allergen from peanut, is a major allergen in patients with combined birch pollen and peanut allergy. J Allergy Clin Immunol 2004;114(6):1410-7.
Asero R, Mistrello G, Roncarolo D, Amato S, Caldironi G, Barocci F, Van Ree R. Immunological cross-reactivity between lipid transfer proteins from botanically unrelated plant-derived foods: a clinical study. Allergy 2002;57(10):900-6.